En mi pasado viaje por Villardeciervos me encontré con una proteína por las montañas que me comentó la siguiente adivinanza:
"Tengo una estructura cuaternaria en forma de Y con cadenas pesadas y ligeras. Mi característica fundamental es que actúo específicamente y gracias a mi proliferación evito males mayores a quien me produce. La célula que me fabrica surge del interior de los huesos pero madura en otro sitio ¿sabes quién soy?"
Pues aparte de mencionar su nombre, debéis buscar información sobre cómo se configura su estructura cuaternaria y a qué debe su especifidad dicha proteína que me saludó por tierras zamoranas.
Esta proteina es la inmunoglobulina. Son glicoproteínas que actúan como anticuerpos. Pueden encontrarse circulando en sangre, en las secreciones o unidas a la superficie de las membranas de los linfocito B . se producen como respuesta a la detección de moléculas extrañas en nuestro cuerpo. Estas moléculas que desencadenan la producción de anticuerpos se denominan antígenos.
ResponderEliminarLas inmunoglobulinas circulantes aparecen en una electroforesis del plasma formando parte de la fracción de las proteínas plasmáticas de las gamma globulinas.
Se distinguen diversos tipos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Desde el punto de vista estructural, todas ellas tienen en común que su unidad básica está formada por dos pares de cadenas peptidicas: un par de cadenas ligeras (cadenas L) con unos 220 aminoácidos cada una, y un par de cadenas pesadas (cadenas H) formadas por unos 440 aminoácidos cada una.
Estas cuatro cadenas están ligadas por enlaces disulfuro entre residuos de cisteinas que forman parte de las cadenas peptidicas. Cada cadena L esta enlazada por este tipo de enlaces a una cadena H y cada cadena H esta ligada por ellos a una cadena L y a la otra cadena H.
Hay cuatro clases de cadenas pesadas: gamma, alfa, delta, epsilon y mu. Su especificad es debido a que cada tipo de inmunoglobulina se encarga de una tarea específica.
Las inmunoglobulinas que contienen cadenas gamma se denominan IgG. Las Inmunoglobulinas G son las inmunoglobulinas mas abundantes en el suero. Estas inmunoglobulinas promueven la facocitosis en el plasma y activan al sistema del complemento. Las IgG son el unico tipo de anticuerpos que puede cruzar la placenta.
Las inmunoglobulinas que contienen cadenas alfa se denominan IgA. Las IgA se encuentran principalmente en las secreciones mucosas, en las lagrimas, el colostro y la leche materna. Estas inmunoglobulinas son la defensa inicial de las mucosas contra los agentes patogenos.
Las IgM contienen cadenas pesadas mu. Los anticuerpos tipo IgM se expresan en la superficie de los linfocitos B y se encuentran fundamentalmente en el plasma. Estos son los primeros anticuerpos producidos en cantidades signficativas contra un antigeno. Las IgM promueven la fagocitosis y activan al sistema del complemento
Las Ig E contienen cadenas pesadas tipo epsilon juega un importante papel en las reacciones alergicas y posiblemente en la defense contra infestaciones por algunos parasitos intestinales, ya que se encuentra aumentada en esas situaciones.
El papel fisiologico de las IgD (inmunoglobulinas con cadena pesada) se desconoce. Reconoce a los antigenos en los linfocitos B que no han sido expuestos.
La inmunoglobulina es una glucoproteína que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.
ResponderEliminarExisten 5 tipos básicos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.
Las inmunoglobulinas están formadas por cuatro cadenas polipeptídicas. Dos son de mayor tamaño y se denomin cadenas pesadas, y dos, de menor tamaño, cadenas ligeras. Las cadenas ligeras y pesadas se agrupan de tal manera que existe una proximidad espacial entre los cuatro extremos amínicos por una parte, y los extremos carboxílicos por otra. Las inmunoglobulinas pueden ser fraccionadas mediante la utilización de enzimas, obteniéndose diferentes tipos de fragmentos. Esto permitió no sólo conocer la estructura de estas moléculas sino también deducir la función de cada una de sus partes.
Su especificidad se debe a que cada tipo de inmunoglobulina tiene la capacidad de neutralizar los efectos tóxicos de toxinas determinadas, por ejemplo la Ig es específica para una toxina bacteriana.
Es una glucoproteína (proteína unida a azúcares), también llamada inmunoglobulina,Secretada por un tipo particular de células, los plasmocitos. Los anticuerpos o inmunoglobulinas son un tipo de proteínas plasmáticas producidas por el sistema inmune en respuesta a la presencia de sustancias extrañas potencialmente dañinas que puedan ser una amenaza para el organismo: como químicos, partículas de virus, esporas o toxinas de las bacterias. Estas sustancias extrañas se llaman antígeno.
ResponderEliminarCada tipo de anticuerpo es único y defiende al organismo de un tipo específico de antígeno.
Se encuentran en el suero y otros humores y tejidos del cuerpo. Existen 5 tipos: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM.
Al ser proteínas formadas por dos tipos de cadenas polipeptídicas, en las inmunoglobulinas podemos distinguir estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria:
La estructura primaria (la secuencia lineal de aminoácidos) explica que existan regiones V y regiones C tanto en cadenas H como en L.
Estructura secundaria: existen abundantes láminas b antiparalelas, cada una de ellas formadas por 3 o 4 cadenas b antiparalelas, mantenidas por puentes de hidrógeno entre grupos -NH- y -CO-.
La estructura terciaria es a base de dominios globulares compactos. Cada dominio globular consta de dos capas (láminas) b conectadas entre sí por un puente disulfuro característico. Dos dominios globulares consecutivos se conectan entre sí por secuencias cortas de aminoácidos sin estructura especial.
Estructura cuaternaria: los dominios globulares de cadenas L y H adyacentes interectúan dando la conformación global característica de las inmunoglobulinas.
Cada cadena L se conecta con la H adyacente por un puente disulfuro, a nivel de la parte C-terminal de la cadena L.
Las dos cadenas H se conectan entre sí por al menos un puente disulfuro.
Además, muchas Ig poseen cadenas de polisacáridos unidos covalentemente a algun(os) dominio(s), lo cual evidentemente colabora a la estructra global tridimensional de la molécula.
La estructura cuaternaria de la Ig es la que permite sus dos funciones características: unión al Ag y actividad biológica efectora.
Se trata de la inmunoglobulina (conocida también como anticuerpos) que es una glucoproteína. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados.
ResponderEliminarRespecto a su estructura cuaternaria, una inmunoglobulina es un tetrámero construido por 4 cadenas polipeptídicas unidas por enlaces covalentes fuertes disulfuro constituidas por 2 cadenas pesadas(de unos 55 o 70 kDa cada una) y otras 2 ligeras (24 kDa).
Ambos tipos de cadenas contienen una serie de unidades homólogas repetidas, de unos 110 aminoácidos de longitud, plegadas independientemente para formar un motivo globular común conocido como dominio de las inmunoglobulinas (dominio Ig).
Estos dominios Ig contienen dos capas de hoja plegada β, con 3-4 porciones de cadena polipeptídica antiparalela.
Por cada anticuerpo hay un único antígeno, es decir, para cada antígeno el organismo fabrica un anticuerpo específico para el mismo.
lo que dices no tiene ni un puto sentido
Eliminarpinches penes del pene vagina
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